Строение ферментов и коферментов

В текущее время тщательно исследовано около 2000 ферментов. Как и бел­ки, ферменты имеют сложную пространственную третичную и четвертич­ную структуру. Нативная (природная) структурная организация ферментов обеспечивает их каталитическую функцию. Нарушение ее под воздействи­ем разных причин приводит к потере активности ферментов.

Ферменты подразделяют на обыкновенные и сложные. Обыкновенные ферменты состоят только Строение ферментов и коферментов из белка. Это многие фер­менты пищеварительного тракта — амилаза, пепсин, трипсин. Сложные ферменты состоят из белковой части, которая именуется апоферментом, и небелковой, которая именуется кофактором. Молекулу сложного фер­мента нередко именуют холоферментом. Кофакторы, которые слабо связа­ны с белковой частью фермента, именуются коферментами (коэнзимами). Кофермент может просто перебегать от 1-го Строение ферментов и коферментов фермента к другому. Кофакторы, крепко связанные с белковой частью фермента, именуются простетической группой. Кофакторами могут быть разные органичес­кие вещества и их комплексы, также минеральные вещества. Многие из их термостабильны, но могут окисляться атмосферным кислородом. В человеческом организме ряд кофакторов не синтезируется, а поступает с про­дуктами питания. Их Строение ферментов и коферментов строение и роль в био процессах рас­смотрено дальше.

В проявлении каталитической активности фермента учавствует не вся его молекула, а только малозначительная часть, которая именуется ак­тивным центром. Активный центр — это часть молекулы фермен­та, которая ведет взаимодействие с коферментом и субстратом и участвует в преобразовании Строение ферментов и коферментов вещества. Активный центр ферментов может быть образо­ван несколькими многофункциональными группами отдельных аминокислот, рас­положенными в разных участках полипептидной цепи белка. Потому для проявления каталитической активности фермента принципиальна его нативная структурная организация. При нарушении этой структуры изменя­ется активный центр, а означает, и активность фермента. Есть фер­менты, которые состоят из нескольких Строение ферментов и коферментов белковых молекул, т. е. имеют субъ­единичное строение. Они могут иметь несколько активных центров либо единый центр, образованный при содействии этих субъединиц.

Кофакторы. Каталитическая активность сложных ферментов проявля­ется исключительно в присутствии коферментов:

Кофермент участвует в формировании активного центра фермента. Многие коферменты имеют сложное строение и Строение ферментов и коферментов включают витамины. Та­ким образом, регуляторное воздействие витаминов на обмен веществ опосре­довано через ферменты.

Исходя из особенностей строения коферменты делят на две огромные группы — витаминосодержащие и невитаминные Отдельные коферменты входят в состав товаров завышенной био­логической ценности, которые употребляются в практике спорта для улуч­шения устройств энергообразования, ускорения процессов Строение ферментов и коферментов восстанов­ления, специфичного построения конституции тела, потому остановим­ся более тщательно на их характеристике.

Витаминосодержащие коферменты — никотинамидные, флавиновые, кофермент ацетилирования, тиаминпирофосфат, пиридоксалевые, кобаламидные и др. — различаются строением и выполняемыми функ­циями.

Никотинамидные коферменты (НАД и НАДФ) в собственном составе содер­жат витамин РР (никотинамид), флавиновые (ФМН и ФАД Строение ферментов и коферментов) — витамин В2 (рибофлавин). Это кофакторы ферментов дегидрогеназ, катализирующих процессы био окисления питательных веществ. Они играют роль акцепторов и переносчиков водорода:

Кофермент ацетилирования (KoA-SH) содержит витамин В3 (пантотеновую кислоту), также нуклеотид (АДФ) и р-меркаптоэтанол, содержа­щий SH-rpynny. Этот кофермент играет важную роль в обмене углеводов, липидов и белков. Он Строение ферментов и коферментов заходит в состав ферментов, катализирующих пере-нос ацетильных остатков (СН3-СО-) в процессе распада углеводов и жир-ных кислот, также синтеза жирных кислот, стероидов, ацетилхолина, перевоплощения аминокислот.

Тиаминпирофосфатный кофермент (ТПФ) содержит витамин В, (тиа-мин). Он является коферментом ферментов, которые катализируют декарбоксилирование (-СО2) пировиноградной и других кетокислот, регулируют Строение ферментов и коферментов распад и окисление углеводов.

Пиридоксалевые и кобаламидные коферменты являются производны­ми витамина В6 (пиридоксальфосфата) и витамина В12 (цианкобаламина) соответственно. Они входят в состав ферментов, которые катализируют перевоплощение аминокислот и азотистых оснований, ускоряют процесс син­теза нуклеиновых кислот и белков.

Биотин (витамин Н) является простетической группой фермента ацетил-КоА-карбоксилазы Строение ферментов и коферментов, которая участвует в биосинтезе жирных кислот. Белок авидин, который находится в куриных яичках, способен связываться с биотином и ингибировать этот фермент.

Убихиноновые коферменты (коферменты Q) являются производными жирорастворимых витаминов К и Е. Они участвуют в процессах тканевого дыхания и энергообразования.

Невитаминными кофакторами могут быть нуклеотиды (АТФ, ГТФ, ИТф Строение ферментов и коферментов, УДФ, ЦДФ), гемсодержащие соединения, пептиды и многие металлы. Нук­леотиды и ионы металлов помогают ферменту либо субстрату принять фор­му, нужную для их взаимодействия. Гем является простетической группой цитохромов (компонент дыхательной цепи), каталазы и других ферментов.

Характеристики ферментов

Для ферментов свойственны высочайшая каталитическая активность, специфич­ность деяния и регулируемость их активности.

Благодаря высочайшей Строение ферментов и коферментов каталитической активности ферментов скорость неких хим реакций возрастает в миллионы раз. Примером может служить обратимая реакция синтеза и распада угольной кислоты, которую катализирует фермент карбоангидраза: СО2 + Н2О = Н2СО3. Од­на молекула карбоангидразы эритроцитов способна связывать до 105 мо­лекул СО2 за секунду, при всем этом быстроту реакции Строение ферментов и коферментов в присутствии фермента возрастает в 107 раз. Реакция синтеза Н2СО3 повсевременно протекает в тканях организма при связывании метаболического СО2, а реакция распа­да Н2СО3 активно протекает в капиллярах легких, где происходит вы­ведение СО2 из организма при выдохе.

Очень высшую активность проявляет каталаза, которая катализирует расщепление ядовитого для Строение ферментов и коферментов организма вещества — перекиси водорода: 2Н2О2 -> 2Н2О + О2. При температуре 0° С одна молекула каталазы разла­гает 40 000 молекул Н2О2 за секунду.

Специфика деяния ферментов заключается в том, что фермент может катализировать перевоплощение определенного субстрата либо действо­вать на один из типов хим связей в нем. Благодаря этому Строение ферментов и коферментов в клеточке огромное количество хим реакций протекает сразу в строго опреде­ленном порядке. Различают ферменты с абсолютной, относительной и групповой спецификой. Абсолютная специфика фермента проявляется в том, что он катализирует перевоплощение молекул только 1-го субстрата. К примеру, фермент аргиназа способен катализи­ровать распад только аргинина на мочевину и орнитин, а ферменты Строение ферментов и коферментов сахараза, мальтаза, лактаза способны расщеплять только надлежащие дисахариды. Относительной спецификой деяния владеют ферменты, которые катализируют разрыв определенного типа хим связи в мо­лекулах различных веществ. Для их строение молекулы субстрата не имеет решающего значения. Относительная специфика свойственна для пептидаз пищеварительного тракта (пепсина, трипсина, химотрипсина), кото­рые расщепляют пептидную связь Строение ферментов и коферментов в разных белках и пептидах, также фосфатаз, липаз, которые расщепляют эфирные связи в молекулах различ­ных веществ. Ферменты действуют лишь на один из тех изомеров субстрата. Групповая специфика свойственна для ферментов, которые действуют на субстраты с схожим типом связи и схожим строением молекул. Так, к примеру, холинэстеразы Строение ферментов и коферментов расщепляют эфирную вязь в почти всех субстратах, которые содержат остаток холина.

Регуляция процессов синтеза ферментов осуществляется на уровне генов и на уровне транскрипции (синтеза иРНК). Такие конфигурации наблю­даются при длительном воздействии разных причин среды, фи­зических нагрузок и стероидных гормонов.

Процессы адаптации организма к физическим нагрузкам взаимосвяза­ны Строение ферментов и коферментов с совершенствованием разных устройств регуляции активности ферментов. При срочной адаптации к физическим нагрузкам меняется активность уже имеющихся ферментов. При длительной адаптации в организме усиливаются процессы синтеза белка, что приводит к увели­чению количества ферментов. Такие конфигурации увеличивают адаптационные способности обмена веществ. Благодаря регулируемости активности фер­ментов можно производить корректировку отдельных звеньев Строение ферментов и коферментов обмена веществ в организме, что является животрепещущей неувязкой медицины и спорта.

Большая часть хим составных частей живого организма способно к огромному количеству разных перевоплощений. Фермент, ускоряя только одну какую-либо реакцию, препятствует всем побочным ре­акциям и тем определяет направление основного биохимиче­ского процесса.

Быстроту реакции находится Строение ферментов и коферментов в зависимости от строения молекул реагирующих веществ (реагентов), их концентрации, температуры, давления, наличия катализатора и неких других причин.

Реакция становится вероятной только при столкновениях мо­лекул. Чем больше молекул в единице объема, тем почаще они сталкиваются, т.е. быстроту реакции увеличивается.

Не каждое столкновение реагирующих молекул приводит к хим реакции Строение ферментов и коферментов. Чтоб реакция началась, молекулы должны владеть определенным припасом энергии, достаточным для преодоления энергетического барьера, который создается межмолекулярными силами отталкивания и внутримолекулярными силами сцепления (прочностью хим связей).

В особенности огромное ко­личество энергии необходимо для разрыва ковалентных связей,

преобладающих в молекулах органических веществ. Когда энерге­тический барьер преодолен и Строение ферментов и коферментов реакция началась, в процессе ее может выделиться существенно больше энергии, чем затрачено на начало процесса. Конфигурации энергии, происходящие в процессе хим реакций, можно изобразить графически. Количество энер­гии, нужное молю реагирующего вещества для вступления в реакцию, именуется энергией активации и рассчи­тывается в кДж/моль.


Чем больше в веществе Строение ферментов и коферментов активных (возбужденных) молекул, способных преодолеть энергетический барьер, тем выше скорость его хим перевоплощений. Припас энергии находится в зависимости от особенно­стей хим строения молекул и тех наружных воздействий, которым они подвергаются. В обыденных критериях только незначи­тельная часть молекул вещества находится в активном состоянии. Активация их происходит при нагревании вещества Строение ферментов и коферментов, передаче ему лучистой энергии (к примеру, в фотохимических реакциях), столк­новениях с другими, уже возбужденными молекулами либо ато­мами.

С увеличением температуры на каждые 10° быстроту реакции увеличивается в среднем в 2—3 раза. Быстроту реакции мож­но прирастить, повышая давление (если реагенты являются газами): активные молекулы сближаются, и частота столкновений меж ними Строение ферментов и коферментов возрастает.

В живых организмах огромные колебания температуры и дав­ления невозможны. В их создаются условия, в каких для взаи­модействия веществ требуется наименьшая энергия активации. Это достигается понижением энергетического барьера реакции за счет уменьшения сил отталкивания меж молекулами и ослабления хим связей.

Основная функция ферментов – понижение величины энергетического барьера Строение ферментов и коферментов. Каталитическая реакция идет по иному пути, чем некаталитическая, — через ста­дию образования промежного соединения реагентов с катали­затором. При адсорбции реагирующих молекул на поверхности катализатора силы обоюдного отталкивания меж ними ослабе­вают. Воздействие электронного поля катализатора приводит к де­формации молекул реагентов, смещению электронов в их и силь­ному Строение ферментов и коферментов ослаблению связей, в итоге чего энергия активации снижается. Изменение энергии при каталитической реакции пока­зано на рис.

Согласно современным представлениям, механизм вза­имодействия ферментов с субстратами связан с образованием нестойких ферментсубстратных комплексов

В процессе образования фермент-субстратного комплекса в субстрате происходит перераспределение энергии, что приводит к разрыву либо образованию хим Строение ферментов и коферментов связей. Так, к примеру, энергия активации сахарозы при гидролитическом расщеплении без фермента составляет 134 кДж / моль"1 (25,6 ккал / моль"1), а в присут­ствии фермента (сахаразы) — только 39,3 кДж/моль"1 (8 ккал/ моль-1).

Процесс взаимодействия фермента с субстратом протекает в несколь­ко стадий, представленных на рис:

• взаимодействие субстрата с активным центром фермента и образование Строение ферментов и коферментов ферментсубстратного комплекса;

• преобразование первичного ферментсубстратного комплекса в дру­гие ферментсубстратные комплексы, в процессе которых вещес­тва перебегают в активное состояние и дальше распадаются на фермент и продукты реакции;

• отделение товаров реакции от активного центра фермента и диффузия их в окружающую среду.

Сам фермент в процессе реакции не меняется Строение ферментов и коферментов и может вести взаимодействие с новыми молекулами субстрата.


а- фермент б- субстрат в- фермент-субстрат- е- продукты реакции

ный комплекс

Причины, действующие на действие ферментов

Скорость биохимических реакций, которая определяется по изменению концентрации реагирующих либо образовавшихся веществ в единицу вре­мени, находится в зависимости от активности ферментов и критерий протекания Строение ферментов и коферментов реакции. Каждый фермент имеет свои рациональные условия проявления активнос­ти. Хорошими числятся условия, при которых ферментативная ре­акция протекает с наибольшей скоростью. На скорость ферментатив­ных реакций оказывают влияние: количество фермента; концентрация субстрата; ак­тивная реакция среды (рН); температура; присутствие активаторов и ин­гибиторов.

Концентрация фермента и субстрата. Скорость ферментативной Строение ферментов и коферментов реакции возрастает с повышением количества фермента при высочайшей концентрации субстрата. В организме в состоянии относи­тельного покоя многие ферменты не проявляют наивысшую актив­ность из-за низкой концентрации их субстратов. При мышечной деятель­ности усиливается энергетический обмен и скапливаются субстраты многих реакций, что содействует увеличению активности многих фер­ментов.

Активная реакция Строение ферментов и коферментов среды. Каждый фермент имеет узенький спектр значений рН, при котором активность его максимальна. Большая часть ферментов проявляют наивысшую активность в организме при значениях рН, близких к 7,0, т. е. в нейтральной среде (рис. 39). Но отдельные .ферменты проявляют высшую активность в очень кислой среде, напри­мер пепсин (рН Строение ферментов и коферментов 2,0), сахараза (рН 4,5), либо щелочной среде, к примеру трипсин (рН 8,0), липаза (рН 9,0), аргиназа (рН 9,7).

Воздействие рН среды на активность ферментов связано с конфигурацией степени ионизации их белковой молекулы под воздействием протонов Н либо гидроксилов (ОН"), что сначала оказывает влияние на структуру актив­ного центра фермента.

В человеческом организме в состоянии относительного Строение ферментов и коферментов покоя спектр ко­лебаний рН незначителен и ферменты «работают» в собственных хороших режимах. При насыщенных физических нагрузках в мышцах накапливзетмолочная кислота, способная закислять среду и снижать активность многих ферментов.

Температура. При повышении температуры от 0 до 40 °С активность Ферментов, обычно, увеличивается (рис. 40). Температурный коэффи­циент Q10 = 2, что показывает на увеличение скорости Строение ферментов и коферментов ферментативной ре­акции вдвое при изменении температуры на 10 °С. Предстоящее повы­шение температуры до 45—55 °С приводит к резкому понижению активнос­ти ферментов вследствие термический денатурации белка. Все ферменты имеют свою лучшую температуру, при которой активность их макси­мальная (для многих ферментов хорошей является температура 37— 40 °С). Но имеются и термостабильные ферменты Строение ферментов и коферментов, к примеру миокиназа, активность которой сохраняется при нагревании до 100 °С. При по­нижении температуры активность ферментов понижается. Все же не­обратимая денатурация их не происходит, потому что в критериях хороших температур их активность восстанавливается (примером может служить зимняя спячка животных). Это свойство ферментов применяется при за Строение ферментов и коферментов­мораживании товаров, также органов и генетического материала, ис­пользуемых для трансплантации.

Активаторы и ингибиторы. Для ферментов свойственна регуляция их активности специфичными низкомолекулярными субстанциями и ионами металлов, которые именуют эффекторами, модуляторами либо регулято­рами ферментов. Одни из их способны снижать активность фермента (ингибиторы), другие — увеличивать ее (активаторы). Таковой механизм кон­троля активности Строение ферментов и коферментов ферментов обширно изучается, так как имеет огромное практическое значение.

В качестве активаторов могут выступать самые различные вещес­тва. Это сначала ионы двухвалентных металлов, таких как Mg2+, Zn2+, Mn2+, Co2+, Cu2+, Fe2+, Ca2+. Они вызывают обратимое изменение структу­ры активного центра. Так, карбоангидраза активизируется ионами Zn2+, креатинкиназа — ионами Мg2+; АТФ-аза Строение ферментов и коферментов миозина мускул активизируется ионами Са2+, для каталитической активности ферментов дыхательной це­пи нужны ионы Си2+ и Fe2+.

Активация неких ферментов может осуществляться методом моди­фикации их молекулы и не затрагивать активный центр фермента. Так, HCI активирует пепсиноген желудочного сока, переводя его из неактивной формы в активную (пепсин). Панкреатическая липаза Строение ферментов и коферментов активизируется желч­ными кислотами.

В качестве ингибиторов нередко выступают вещества, близкие по стро­ению к субстратам, которые связываются с активным центром фермента. Ингибирование бывает обратимое и необратимое. При обратимом ингибировании ингибитор просто отделяется от фермента и активность фер­мента восстанавливается. При необратимом ингибировании ингибитор крепко связывается Строение ферментов и коферментов с ферментом и закрывает доступ субстрата к актив­ному центру.

Процесс ингибирования обширно употребляется для корректировки обмен­ных процессов в медицине и других областях деятельности человека. Ле­чебный эффект ряда фармацевтических препаратов обоснован их ингибиторным действием на отдельные ферменты. Посреди ингибиторов, которые обратимо ингибируют ферменты, выделяют конкурентноспособные и неконкурент­ные ингибиторы.

Конкурентноспособные Строение ферментов и коферментов ингибиторы имеют структуру, схожую субстрату, и соперничают с ним за место связывания в активном центре фермента. В случае конкурентноспособного торможения ингибитор присоединяется к ферменту в том же участке, что и субстрат, в резуль­тате чего субстрат уже не может объединиться с ферментом. Конкурент­ное ингибирование обратимо и Строение ферментов и коферментов находится в зависимости от концентрации ингибитора и субстрата. При высочайшей концентрации субстрата такие ингибиторы не­эффективны.

Неконкурентные ингибиторы реагируют не с активным центром фер­мента, а с другой частью его молекулы. Это вызывает изменение структу­ры активного центра, что нарушает процесс катализа. Действие таких ин­гибиторов можно убрать только хим Строение ферментов и коферментов конфигурацией структуры их молекулы. К неконкурентным ингибиторам относятся ионы томных метал­лов и их органические соединения (ртуть, свинец, мышьяк и многие ядовитые вещества), способные перекрыть SH-группы в ферменте и нарушать либо на сто процентов подавлять обменные процессы в организме.


stroenie-kori-polusharij-golovnogo-mozga.html
stroenie-kostej-nizhnej-konechnosti.html
stroenie-kozhi-i-ee-proizvodnih-volosi-nogti-zhelezi-funkcii-kozhi.html